Eno reductasa (ERED)
Los ES-ERED catalizan varios tipos de sustratos debido al amplio espectro de sustratos.En general, el C=C de compuestos α, β-insaturados con grupos absorbentes de electrones (incluidos cetona aldehído, grupos nitro, ácidos carboxílicos, ésteres, anhídrido, lactonas, iminas, etc.) se reducen fácilmente con ES-ERED, pero los dobles enlaces no activados no.
Hay 46 tipos de productos de enzimas ERED (Número como ES-ERED-101~ES-ERED-146) desarrollados por SyncoZymes.
Mecanismo catalítico:
| Enzimas | Código de producto | Especificación |
| polvo de enzima | ES-ERED-101~ ES-ERED-146 | un conjunto de 46 Ene Reductasas, 50 mg cada 46 artículos * 50 mg / artículo, u otra cantidad |
| Kit de detección (SynKit) | ES-ERED-4600 | un conjunto de 46 Ene Reductasas, 50 mg cada 46 artículos * 50 mg / artículo, u otra cantidad |
★ Alta especificidad de sustrato.
★ Fuerte selectividad quiral.
★ Alta conversión.
★ Menos subproductos.
★ Condiciones de reacción suaves.
★ Respetuoso con el medio ambiente.
★ Alta seguridad.
➢ Normalmente, el sistema de reacción debe incluir sustrato, solución tampón (pH de reacción óptimo), coenzimas (NAD(H) o NADP(H)), sistema de regeneración de coenzimas (por ejemplo, glucosa y glucosa deshidrogenasa) y ES-ERED.
➢ Todos los ES-ERED pueden probarse respectivamente en el sistema de reacción anterior o con el kit de detección de ERED (SynKit ERED).
➢ Todos los tipos de ES-ERED correspondientes a varias condiciones óptimas de reacción deben estudiarse individualmente.
➢ Sustrato o producto de alta concentración que puede inhibir la actividad de ES-ERED.Sin embargo, la inhibición se puede aliviar mediante la adición discontinua de sustrato.
Ejemplo 1 (aldehídos o cetonas α, β-insaturados)(1):
Ejemplo 2(Ácidos carboxílicos α,β-insaturados y sus derivados)(2):
Mantenga 2 años por debajo de -20 ℃.
Nunca entre en contacto con condiciones extremas tales como: alta temperatura, pH alto/bajo y solvente orgánico de alta concentración.
1. Lucidio C, Fardelone J, Augusto R, et al.J.Mol.Catal.B:Enzym., 2004, 29: 41-45.
2. Stueckler C, Hall M, Ehammer H, et al..Org. Lett, 2007, 9(26): 5409-5411.
